Сорбент хроматографический аффинный rProtein G Beads 4FF с Белком G

Гранулы r Protein G Beads 4FF — это аффинный сорбент, предназначенный для очистки моноклональных антител, поликлональных антител и гибридного белка Fc tag. Рекомбинантный лиганд белка G на матрице выскокоригидного 4%-го агарозного геля позволяет проводить очистку при более высоком давлении до 3 бар.

Белок G — белок клеточной стенки бактерий, выделенный из стрептококков группы G, связывается с IgG млекопитающих в основном через Fc-участки. Нативный белок G имеет 3 IgG-связывающих домена, а также участки для связывания с альбумином и клеточной поверхностью. Из рекомбинантного белка G был удалён неспецифический сайт связывания.

Хотя третичная структура белка G очень похожа на третичную структуру белка A, их аминокислотный состав значительно отличается, что приводит к различным характеристикам связывания. Белок G может быть использован для очистки моноклональных и поликлональных IgG млекопитающих, которые плохо связываются с белком A. Белок G обладает большей аффинностью, чем белок А, к большинству IgG млекопитающих, особенно к определённым подклассам, включая человеческий IgG3, мышиный IgG1 и крысиный IgG2a.

Гранулы r Protein G Beads 4FF — это аффинный сорбент, предназначенный для очистки моноклональных антител, поликлональных антител и гибридного белка Fc tag. Рекомбинантный лиганд белка G на матрице выскокоригидного 4%-го агарозного геля позволяет проводить очистку при более высоком давлении до 3 бар.

Белок G — белок клеточной стенки бактерий, выделенный из стрептококков группы G, связывается с IgG млекопитающих в основном через Fc-участки. Нативный белок G имеет 3 IgG-связывающих домена, а также участки для связывания с альбумином и клеточной поверхностью. Из рекомбинантного белка G был удалён неспецифический сайт связывания.

Хотя третичная структура белка G очень похожа на третичную структуру белка A, их аминокислотный состав значительно отличается, что приводит к различным характеристикам связывания. Белок G может быть использован для очистки моноклональных и поликлональных IgG млекопитающих, которые плохо связываются с белком A. Белок G обладает большей аффинностью, чем белок А, к большинству IgG млекопитающих, особенно к определённым подклассам, включая человеческий IgG3, мышиный IgG1 и крысиный IgG2a.

Гранулы r Protein G Beads 4FF — это аффинный сорбент, предназначенный для очистки моноклональных антител, поликлональных антител и гибридного белка Fc tag. Рекомбинантный лиганд белка G на матрице выскокоригидного 4%-го агарозного геля позволяет проводить очистку при более высоком давлении до 3 бар.

Белок G — белок клеточной стенки бактерий, выделенный из стрептококков группы G, связывается с IgG млекопитающих в основном через Fc-участки. Нативный белок G имеет 3 IgG-связывающих домена, а также участки для связывания с альбумином и клеточной поверхностью. Из рекомбинантного белка G был удалён неспецифический сайт связывания.

Хотя третичная структура белка G очень похожа на третичную структуру белка A, их аминокислотный состав значительно отличается, что приводит к различным характеристикам связывания. Белок G может быть использован для очистки моноклональных и поликлональных IgG млекопитающих, которые плохо связываются с белком A. Белок G обладает большей аффинностью, чем белок А, к большинству IgG млекопитающих, особенно к определённым подклассам, включая человеческий IgG3, мышиный IgG1 и крысиный IgG2a.

Гранулы r Protein G Beads 4FF — это аффинный сорбент, предназначенный для очистки моноклональных антител, поликлональных антител и гибридного белка Fc tag. Рекомбинантный лиганд белка G на матрице выскокоригидного 4%-го агарозного геля позволяет проводить очистку при более высоком давлении до 3 бар.

Белок G — белок клеточной стенки бактерий, выделенный из стрептококков группы G, связывается с IgG млекопитающих в основном через Fc-участки. Нативный белок G имеет 3 IgG-связывающих домена, а также участки для связывания с альбумином и клеточной поверхностью. Из рекомбинантного белка G был удалён неспецифический сайт связывания.

Хотя третичная структура белка G очень похожа на третичную структуру белка A, их аминокислотный состав значительно отличается, что приводит к различным характеристикам связывания. Белок G может быть использован для очистки моноклональных и поликлональных IgG млекопитающих, которые плохо связываются с белком A. Белок G обладает большей аффинностью, чем белок А, к большинству IgG млекопитающих, особенно к определённым подклассам, включая человеческий IgG3, мышиный IgG1 и крысиный IgG2a.

Гранулы r Protein G Beads 4FF — это аффинный сорбент, предназначенный для очистки моноклональных антител, поликлональных антител и гибридного белка Fc tag. Рекомбинантный лиганд белка G на матрице выскокоригидного 4%-го агарозного геля позволяет проводить очистку при более высоком давлении до 3 бар.

Белок G — белок клеточной стенки бактерий, выделенный из стрептококков группы G, связывается с IgG млекопитающих в основном через Fc-участки. Нативный белок G имеет 3 IgG-связывающих домена, а также участки для связывания с альбумином и клеточной поверхностью. Из рекомбинантного белка G был удалён неспецифический сайт связывания.

Хотя третичная структура белка G очень похожа на третичную структуру белка A, их аминокислотный состав значительно отличается, что приводит к различным характеристикам связывания. Белок G может быть использован для очистки моноклональных и поликлональных IgG млекопитающих, которые плохо связываются с белком A. Белок G обладает большей аффинностью, чем белок А, к большинству IgG млекопитающих, особенно к определённым подклассам, включая человеческий IgG3, мышиный IgG1 и крысиный IgG2a.